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Las botellas de plástico que tiramos hoy existirán durante cientos de años. Es una de las razones clave por las que el creciente problema de la contaminación plástica, que está teniendo un efecto mortal en la vida marina, es tan grave.

Pero los científicos descubrieron recientemente una cepa de bacterias que literalmente puede comerse el plástico que se usa para fabricar botellas, y ahora la han mejorado para que funcione más rápido. Los efectos son modestos, no es una solución completa para la contaminación plástica, pero muestra cómo las bacterias podrían ayudar a crear un reciclaje más ecológico.

Los plásticos son polímeros complejos, lo que significa que son largas cadenas repetitivas de moléculas que no se disuelven en agua. La fuerza de estas cadenas hace que el plástico sea muy duradero y significa que tarda mucho tiempo en descomponerse de forma natural. Si pudieran descomponerse en sus unidades químicas solubles más pequeñas, estos componentes básicos podrían recolectarse y reciclarse para formar nuevos plásticos en un sistema de circuito cerrado.

En 2016, científicos de Japón probaron diferentes bacterias de una planta de reciclaje de botellas y descubrieron que Ideonella sakaiensis 201-F6 podía digerir el plástico utilizado para fabricar botellas de bebidas de un solo uso, el tereftalato de polietileno (PET). Funciona secretando una enzima (un tipo de proteína que puede acelerar las reacciones químicas) conocida como PETase. Esto rompe ciertos enlaces químicos (ésteres) en el PET, dejando moléculas más pequeñas que las bacterias pueden absorber, utilizando el carbono que contienen como fuente de alimento.

Aunque ya se sabía que otras enzimas bacterianas digieren lentamente el PET, aparentemente la nueva enzima había evolucionado específicamente para este trabajo. Esto sugiere que podría ser más rápido y más eficiente y, por lo tanto, tener potencial para su uso en el biorreciclaje.

Crisis plástica. Shutterstock

Como resultado, varios equipos han estado tratando de comprender exactamente cómo funciona PETase mediante el estudio de su estructura. En los últimos 12 meses, grupos de Corea, China y el Reino Unido, EE. UU. y Brasil han publicado trabajos que muestran la estructura de la enzima en alta resolución y analizan sus mecanismos.

Estos documentos muestran que la parte de la proteína PETase que realiza la digestión química está físicamente adaptada para unirse a las superficies de PET y funciona a 30 °C, lo que la hace adecuada para reciclar en biorreactores. Dos de los equipos también demostraron que al cambiar sutilmente las propiedades químicas de la enzima para que interactuara con el PET de manera diferente, hizo que funcionara más rápido que la PETasa natural.

El uso de enzimas de bacterias en biorreactores para descomponer el plástico para su reciclaje es aún más fácil de decir que de hacer. Las propiedades físicas de los plásticos hacen que sea muy difícil que las enzimas interactúen con ellos.

El PET que se utiliza en las botellas de bebidas tiene una estructura semicristalina, lo que significa que las moléculas de plástico están muy juntas y es difícil que las enzimas lleguen a ellas. El último estudio muestra que la enzima mejorada probablemente funcionó bien porque la parte de la molécula que está involucrada en la reacción es muy accesible, lo que facilita que la enzima ataque incluso las moléculas de PET enterradas.

Mejoras modestas

Las mejoras en la actividad de PETase no fueron dramáticas, y no estamos cerca de una solución a nuestra crisis plástica. Pero esta investigación nos ayuda a comprender cómo esta enzima prometedora descompone el PET y sugiere cómo podríamos hacer que funcione más rápido manipulando sus partes activas.

Es relativamente inusual poder diseñar enzimas para que funcionen mejor de lo que han evolucionado a través de la naturaleza. Tal vez este logro refleje el hecho de que las bacterias que usan PETasa evolucionaron recientemente para sobrevivir en este plástico hecho por el hombre. Esto podría dar a los científicos una gran oportunidad para superar la evolución mediante la ingeniería de formas optimizadas de PETase.

Sin embargo, hay una preocupación. Si bien es probable que cualquier bacteria modificada utilizada en los biorreactores esté altamente controlada, el hecho de que evolucionó para degradar y consumir plástico en primer lugar sugiere que este material del que dependemos tanto puede no ser tan duradero como pensábamos.

Si más bacterias comenzaran a comer plástico en la naturaleza, los productos y estructuras diseñados para durar muchos años podrían verse amenazados. La industria del plástico enfrentaría el serio desafío de evitar que sus productos se contaminen con microorganismos hambrientos.

Las lecciones de los antibióticos nos enseñan que somos lentos para burlar a las bacterias. Pero tal vez estudios como estos nos den una ventaja.

¿Cómo funciona la bacteria que come plástico?

La bacteria que se alimenta de plástico, I. sakaiensis, secreta PETasa a través de sus largos apéndices cuando crece en una película de PET. La PETasa es una enzima que puede descomponer los polímeros largos de PET en monómeros simples al romper el enlace CO.

¿Cuánto tardan las bacterias en comer plástico?

Descubrimiento de bacterias que comen plástico

Llamada Ideonella sakaiensis, la bacteria pudo descomponer el PET, un tipo de plástico que se utiliza para fabricar la mayoría de nuestras botellas de bebidas. Sin embargo, la bacteria actuó con bastante lentitud, tardando alrededor de seis semanas en descomponer el plástico.

Video: plastic eating bacteria